Ekstraheerimise meetod
1950. ja 1960. aastatel ekstraheerisid paljud maailma riigid, sealhulgas Hiina, peptiide peamiselt loomade organitest.Näiteks tümosiini süstimiseks tapetakse vastsündinud vasikas, eemaldatakse selle harknääre ja seejärel kasutatakse vasika tüümuse peptiidide eraldamiseks võnkeeraldusbiotehnoloogiat.Seda tümosiini kasutatakse laialdaselt inimestel rakulise immuunfunktsiooni reguleerimiseks ja tugevdamiseks.
Looduslikud bioaktiivsed peptiidid on laialt levinud.Looduses leidub rohkesti bioaktiivseid peptiide loomades, taimedes ja mereorganismides, mis täidavad erinevaid füsioloogilisi funktsioone ja säilitavad normaalset elutegevust.Need looduslikud bioaktiivsed peptiidid hõlmavad organismide sekundaarseid metaboliite, nagu antibiootikumid ja hormoonid, aga ka bioaktiivseid peptiide, mis esinevad erinevates koesüsteemides.
Praegu on inim-, looma-, taime-, mikroobi- ja mereorganismidest eraldatud palju bioaktiivseid peptiide.Siiski leidub bioaktiivseid peptiide organismides üldiselt väikestes kogustes ning praegused meetodid bioaktiivsete peptiidide eraldamiseks ja puhastamiseks looduslikest organismidest ei ole täiuslikud, kuna need on kallid ja madala bioaktiivsusega.
Tavaliselt kasutatavad peptiidide ekstraheerimise ja eraldamise meetodid hõlmavad väljasoolamist, ultrafiltrimist, geelfiltreerimist, isoelektrilise punktsadestamise, ioonivahetuskromatograafia, afiinsuskromatograafia, adsorptsioonkromatograafia, geelelektroforeesi jne. Selle peamiseks puuduseks on töö keerukus ja kõrge hind.
Happe-aluse meetod
Happe- ja leelishüdrolüüsi kasutatakse enamasti katseasutustes, kuid tootmispraktikas kasutatakse seda harva.Valkude aluselise hüdrolüüsi käigus hävib enamik aminohappeid, nagu seriin ja treoniin, toimub ratsemisatsioon ja suur hulk toitaineid läheb kaotsi.Seetõttu kasutatakse seda meetodit tootmises harva.Valkude happeline hüdrolüüs ei põhjusta aminohapete ratsemiseerumist, hüdrolüüs on kiire ja reaktsioon on lõppenud.Selle puuduseks on aga keerukas tehnoloogia, keeruline kontroll ja tõsine keskkonnareostus.Peptiidide molekulmassi jaotus on ebaühtlane ja ebastabiilne ning nende füsioloogilisi funktsioone on raske määrata.
Ensümaatiline hüdrolüüs
Enamik bioaktiivseid peptiide leidub inaktiivses olekus valkude pikkades ahelates.Spetsiifilise proteaasiga hüdrolüüsimisel vabaneb nende aktiivne peptiid valgu aminojärjestusest.Bioaktiivsete peptiidide ensümaatiline ekstraheerimine loomadest, taimedest ja mereorganismidest on viimastel aastakümnetel olnud uurimistöö keskmes.
Bioaktiivsete peptiidide ensümaatiline hüdrolüüs on sobivate proteaaside valik, kasutades valke substraatidena ja hüdrolüüsides valke, et saada suur hulk erinevate füsioloogiliste funktsioonidega bioaktiivseid peptiide.Tootmisprotsessis on temperatuur, PH väärtus, ensüümi kontsentratsioon, substraadi kontsentratsioon ja muud tegurid tihedalt seotud väikeste peptiidide ensümaatilise hüdrolüüsi toimega ning võti on ensüümi valik.Ensümaatilise hüdrolüüsi jaoks kasutatavate erinevate ensüümide, ensüümide valiku ja formuleerimise ning erinevate valguallikate tõttu on saadud peptiidid massi, molekulmassi jaotuse ja aminohapete koostise poolest väga erinevad.Tavaliselt valitakse loomsed proteaasid, nagu pepsiin ja trüpsiin, ning taimsed proteaasid, nagu bromelaiin ja papaiin.Teaduse ja tehnoloogia arengu ning bioloogilise ensüümitehnoloogia pideva uuendustegevusega avastatakse ja kasutatakse üha rohkem ensüüme.Ensümaatilist hüdrolüüsi on bioaktiivsete peptiidide valmistamisel laialdaselt kasutatud tänu oma küpsele tehnoloogiale ja madalatele investeeringutele.
Postitusaeg: 30. mai-2023